Aminozuren en eiwitten zijn de tussenproducten die van de minerale wereld naar levende materie gaan.
Zoals hun naam aangeeft, zijn aminozuren bifunctionele organische stoffen: ze bestaan uit de aminofunctie (-NH2) en de carboxylfunctie (-COOH); ze kunnen α, β, γ, enz. zijn, afhankelijk van de positie ingenomen door de aminogroep ten opzichte van de carboxylgroep:
 |  |  |
| a-aminozuur | P-aminozuur | y-aminozuur |
Biologisch belangrijke aminozuren zijn alle α-aminozuren.
Eiwitstructuren bestaan uit twintig aminozuren.
Zoals te zien is in de hierboven getoonde generieke structuren, hebben de aminozuren allemaal een gemeenschappelijk deel en een ander deel dat hen kenmerkt (algemeen weergegeven met R) .
Van de twintig aminozuren zijn er negentien optisch actief (wijken af van het vlak van gepolariseerd licht).
De meeste aminozuren hebben slechts één aminogroep en één carboxyl dus worden ze neutrale aminozuren genoemd ; die met een extra carboxyl worden zuuraminozuren genoemd, terwijl die met een extra aminogroep basische aminozuren zijn .
Aminozuren zijn kristallijne vaste stoffen en hebben een goede oplosbaarheid in water.
Het ontbreken van enkele aminozuren in het dieet bepaalt serieuze veranderingen in de ontwikkeling; in feite is het menselijk organisme niet in staat om sommige aminozuren te synthetiseren die precies essentieel worden genoemd (ze moeten met het dieet worden geïntroduceerd), terwijl het zelf alleen enkele aminozuren kan produceren (de niet-essentiële aminozuren).
Een van de ziektes door het ontbreken van essentiële aminozuren is de zogenaamde kwashiorkor (woord dat is afgeleid van een Afrikaans dialect dat vertaald betekent "eerste en tweede"); deze ziekte treft de eerstgeborene, maar na de geboorte van het tweede kind, omdat de eerste de moedermelk mist die de juiste eiwitinname bevat. Deze ziekte is daarom wijdverspreid onder ondervoede bevolkingsgroepen en leidt tot diarree, een gebrek aan eetlust die leidt tot een progressieve verzwakking van het organisme.
Zoals eerder vermeld, bevatten natuurlijke aminozuren, met uitzondering van glycine (het is een a-aminozuur met een waterstof in plaats van de R- groep en is het kleinste van de winden), optische activiteit vanwege de aanwezigheid van ten minste één asymmetrische koolstof. In natuurlijke aminozuren behoort de absolute configuratie van de asymmetrische koolstof waartoe alleen de aminogroep en de carboxylgroep behoren tot de L- reeks;
D-aminozuren komen nooit in de structuur van een eiwit.
We herinneren ons dat:
DNA ---- transcriptie → m-RNA ---- vertaling → eiwit
Transcriptie kan coderen als L-aminozuren; D-aminozuren kunnen aanwezig zijn in niet-eiwitstructuren (bijv. In de bekledingswand van bacteriën: in bacteriën is er geen genetische informatie om D-aminozuren te hebben voor een beschermende rol, er is echter genetische informatie voor enzymen die zorgen voor de bacteriële coatingwand).
Laten we teruggaan naar de aminozuren: de verschillende structuur van de R-groep definieert de individuele kenmerken van elk aminozuur en levert een specifieke bijdrage aan de kenmerken van de eiwitten.
Daarom werd gedacht dat het aminozuren verdeelt volgens de aard van de R-groep:
Polaire maar niet-geladen aminozuren (7):
Glycine (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
threonine
Threonine heeft twee centra van symmetrie: in de natuur bestaat alleen threonine 2S, 3R.
Threonine is een essentieel aminozuur (niet te verwarren met onmisbaar: alle aminozuren zijn onmisbaar), dus moet het worden ingenomen met het dieet, dat is het eten van voedsel dat het bevat, omdat, zoals gezegd, in de cellen van de mens geen genetisch erfgoed bestaat in staat om dit aminozuur te produceren (dit erfgoed is aanwezig in veel planten en betteri).
De hydroxylgroep van serine en threonine kan worden veresterd met een fosforylgroep (verkrijgen van fosfoserine en fosfotreonine), dit proces wordt fosforylatie genoemd ; fosforylatie wordt in de natuur gebruikt voor de vertaling van signalen tussen de binnen- en buitenkant van de cel.
Cysteïne (R = HS-CH2-)
Cysteïne sulfhydryl is gemakkelijker te protoneren dan serine hydroxyl: zwavel en zuurstof zijn beide van de zesde groep, maar zwavel is gemakkelijker oxideerbaar omdat het groter is.
Tyrosine [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = digesubstitueerde benzeenring
Wat betreft serine en threonine, kan de hydroxyl worden veresterd (gefosforyleerd).
Asparagine (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamine (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Niet-polaire aminozuren (8)
hebben hydrofobe zijgroepen; binnen deze klasse onderscheiden we:
Aliphatics :
Alanine (R = CH3-)
Valine (R = (CH3) 2-CH-) essentieel
Leucine (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essentieel
Isoleucine (R =
Methionine (R = CH3-S-CH2-CH2-) essentieel
De celmembranen bestaan uit een lipide dubbellaag met eiwitten verankerd dankzij hun hydrofobe karakter en daarom bevatten ze alanine, valine, isoleucine en leucine. Methionine daarentegen is een aminozuur dat bijna altijd in kleine hoeveelheden aanwezig is (ongeveer 1%).
proline
Aromaten :
Fenylalanine (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: essentieel monogesubstitueerd benzeen
Tryptofaan (R =
Deze twee aminozuren, die aromatisch zijn, absorberen de straling van het nabije ultraviolet (ongeveer 300 nm); daarom is het mogelijk om de UV-spectrofotometrietechniek te gebruiken om de concentratie van een bekend eiwit te bepalen dat deze aminozuren bevat.
Aminozuren met lading (5)
Op hun beurt onderscheiden ze zich in:
Zure aminozuren (met polaire residuen met negatieve lading bij pH 7) zijn zodanig omdat ze in staat zijn een positieve lading H + te geven:
Glutaminezuur (R =
Deze aminozuren zijn respectievelijk afkomstig van asparagine en glutamine; alle vier bestaan ze in de natuur en dit betekent dat er een specifieke informatie voor elk van hen is, dat wil zeggen, er is een drietal van basen in het DNA dat codeert voor elk van hen.
Basische aminozuren (met polaire residuen met positieve lading bij pH 7) zijn zodanig omdat ze een positieve lading H + kunnen accepteren:
Lysine (R =
Arginine (R =
Histidine (R =
Er zijn eiwitten waarin derivaten van aminozuren in de zijketens voorkomen: er kan bijvoorbeeld een fosfoserine aanwezig zijn (er is geen genetische informatie die codeert voor fosfoserine, alleen die voor serine); fosfoserine is een post-translationele modificatie: nadat de eiwitsynthese is opgetreden
DNA ---- transcriptie → m-RNA ---- vertaling → eiwit
dergelijke post-translationele modificaties kunnen optreden op de zijketens van het eiwit.
Zie ook: Proteïne, een blik op chemie
