In de geneeskunde verwijst de term proteopathie (proteo [eiwitvoorkeur] - patia [ziekteverliezen]) naar een klasse van ziekten waarbij sommige eiwitten structureel abnormaal worden en daardoor de cellulaire werking, de weefsels en organen die bevatten ze.
Vaak schieten eiwitten niet terug in hun normale configuratie; in deze ongevouwen toestand kunnen ze op een of andere manier giftig worden of kunnen ze eenvoudig hun functie verliezen.
De proteopathieën (ook bekend als proteïnopathieën, conformationele aandoeningen van eiwitten of ziekten van de eiwitplaatsing) omvatten ook bepaalde pathologieën zoals: de ziekte van Alzheimer, de ziekte van Parkinson, prionziekte (bijv. BSE), type diabetes mellitus 2, amyloïdose en vele anderen.
Ontdekking van Proteopathieën
Het begrip proteopathie vindt zijn oorsprong in het midden van de negentiende eeuw toen Rudolf Virchow in 1854 de term "amyloïde" bedacht voor de associatie van een chemische reactie waargenomen in de "corpora amilacea" tot plantaardige cellulose. In 1859 toonden Friedreich en Kekulé aan dat in plaats van cellulose amyloïde in plaats daarvan van eiwit is gemaakt.
Daaropvolgend onderzoek heeft aangetoond dat amyloïde bestaat uit veel verschillende en gecombineerde eiwitten. Bovendien hebben alle amyloïden dezelfde dubbele breking (optische eigenschap) bij de cross-polarisatie van licht na de "Rosso Congo" kleuring; amyloïden gebruiken ook een fibrillaire ultrastructuur (indien waargenomen met een elektronische microscoop).
Sommige proteïne-laesies (proteopathieën) missen echter dubbele breking en bevatten weinig of geen amyloïde fibrillen; een zeer indicatief voorbeeld wordt gevormd door A-beta-eiwitafzettingen in de hersenen van Alzheimerpatiënten.
Verder bleek dat de kleine niet-fibrillaire eiwitaggregaten bekend als "oligomeren" toxisch zijn voor de cellen van elk aangetast orgaan. Bovendien kunnen de amyloïde-genische eiwitten, indien in hun fibrillaire (normale) vorm, relatief goedaardig zijn.
