Het cytoplasmatische fluïdum in de spiercellen wordt grotendeels bezet door de myofibrillen, die de samentrekkende component vormen.
Elke spiervezel bestaat uit ongeveer 1000 myofibrillen, omwikkeld door het sarcoplasmatisch reticulum; de myofibrillen strekken zich uit over de gehele lengte van de vezel en zijn georganiseerd in lange longitudinale bundels.
Elke myofibril heeft een dikte tussen 0, 5 en 2 μm, voor een lengte van 10 tot 100 micron (1 micron = 1/1000 mm).
Zoals verwacht worden de myofibrillen omgeven door het sarcoplasmatisch reticulum, een complex systeem van blaasjes en tubuli dat aanleiding geeft tot het sarcotubulaire systeem. Het doel van deze structuur is om het calcium dat nodig is voor contractie te verzamelen.
We komen steeds meer in het microscopisch beeld en ontdekken dat myofibrillen op hun beurt weer bestaan uit evenwijdige myofilamenten, die uit twee soorten bestaan: dik en dun. Het is ook mogelijk om een karakteristieke strook langs de hoofdas van de myofibril waar te nemen, vanwege de regelmatige afwisseling van lichte en donkere banden.
- De donkere banden worden banden of schijven A genoemd
- De lichte banden worden banden I genoemd
- Elke band I is in tweeën gedeeld door een lijn Z
- Elke band A is in tweeën gedeeld door een stria, genaamd H, geplaatst in het centrale deel ervan.
Het myofibrilkanaal tussen twee aangrenzende Z-lijnen
(1/2 band I + band A + 1/2 band I)
neemt de naam SARCOMERO aan
De sarcomeer is de structurele en functionele eenheid van de myofibril, dat wil zeggen de kleinste spiereenheid die kan samentrekken.
Binnen de enkele myofibril volgen de verschillende sarcomeren achter elkaar, alsof ze een hoge stapel cilinders vormen. Verder zijn in de spier de vezels evenwijdig opgesteld, zodat de respectieve sarcomeren op één lijn liggen. Met andere woorden, naast een lijn Z van een myofibril is er altijd een lijn Z van de aangrenzende myofibril; deze symmetrie betekent dat alle spiervezels als geheel kruisgestreept lijken.
de myofilamenten
Waargenomen onder de elektronenmicroscoop, lijkt elke sarcomeer te worden gevormd door een bundel van filamenten, longitudinaal en evenwijdig aan elkaar gerangschikt. De componenten van deze myofilamenten zijn twee eiwitten, actine en myosine.
In het midden van elke sarcomeer bevinden zich ongeveer duizend dikke filamenten, bestaande uit myosine. Aan hun uiteinden trekken deze eiwitmoleculen relaties met dunne filamenten, opgebouwd uit een ander eiwit, actine.
In een skeletachtige spiercel worden deze samentrekkende elementen (dikke en dunne filamenten) in register geplaatst en zijn gedeeltelijk in elkaar grijpende (bovenop elkaar geplaatst).
- De bundel dikke filamenten (myosine) bevindt zich in het midden van de sarcomeer en vormt de band A;
- De bundel van dunne filamenten, gevormd door actine, bevindt zich aan de polen van de sarcomeer en vormt de twee halve banden I, die reiken tot de Z-schijven.
Deze complexe structuur is de basis van spiercontractie, mogelijk gemaakt door het schuiven van dunne filamenten over dikke.
Tijdens de samentrekking wordt de sarcomeer verkort door de twee Z-strengen na te lopen:
terwijl de lengte van de filamenten en van de A-band onveranderd blijft, is er een reductie van de I-band en de H-band.
De generalisatie van het fenomeen bepaalt de verkorting van myofibrillen, spiervezels, fascikels en de gehele spier. Het is interessant op te merken dat elke sarcomere in rust tot 50% van zijn lengte kan verkorten.
Tijdens spiersamentrekking worden de actomyosinebruggen continu gevormd en opgelost, op voorwaarde dat een voldoende hoeveelheid calciumionen en ATP beschikbaar is; we zullen dit probleem beter aanpakken in het volgende artikel.
DE SPANNING DIE DOOR EEN SPIERVEZEL WORDT ONTWIKKELD IS RECHTSTREEKS ACHTEREELEND AAN HET AANTAL TRANSVERSALE BRUGGEN GEVORMD TUSSEN DIKKE EN DUNNE FILAMENTEN.
Dientengevolge ontwikkelt een te lange of te strak gespierde spier minder kracht dan een spier die samentrekt, uitgaande van een optimale mate van verlenging.
- A) er is geen actieve kracht omdat er geen contact is tussen de myosinekoppen en actine
- Tussen A) en B): er is een lineaire toename van de actieve kracht als gevolg van de toename van actine-bindingsplaatsen voor myosinekoppen
- Tussen B) en C): de actieve kracht bereikt zijn maximale piek en blijft relatief stabiel; in deze fase zijn alle myosinekoppen verwant met actine
- Tussen C) en D): de actieve kracht begint te verminderen als de overlapping van de actineketens de bindingsplaatsen die beschikbaar zijn voor de myosinekoppen vermindert
- E): zodra myosine botst met schijf Z, is er geen actieve werking omdat alle myosinekoppen zijn bevestigd aan actine; bovendien wordt myosine samengeperst op de Z-schijven en werkt als een veer, waarbij de contractie wordt gecompenseerd met een kracht die evenredig is aan de mate van compressie (en dus de spierkracht)
